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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖份子内在的很复杂和成千上万N-glycoproteins低传达程度能让对N-glycosylation空间设计的分析方式的叙说最为吃力。在查重低丰度的N糖基化淡化球核蛋清或肽段时,在其中掺入过量未淡化的球核蛋清肽断,这很易于将低丰度的糖基化淡化球核蛋清肽段的数据信息覆盖。凝素亲和法是近年来糖球核蛋清质组学中利用更广泛的分离处理丰度方式。凝集素(lectin)是一个类糖确认球核蛋清质,能专业区分某种特别空间设计的单糖或聚糖中其他的糖基编码序列而与之确认,他们与糖链可逆性非共价确认,糖球核蛋清或糖肽被凝集素猎取完后,一般用其他的单糖确认激烈竞争确认凝集素将糖球核蛋清或糖肽过柱出来。 球氨基酸历经酶解后采取凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,其次用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中摘除对接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该清理由于Asn原子核量增高2.9890Da。然后用高精确度LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段,使用信息检索数据信息库,明确脱糖后原子核量和概念原子核量的波动与糖基化修饰语肽段的编码序列,得以确立好该球氨基酸的N-糖基化位点。N-糖基化位点确立好在这之后,再采取label-free的工作原理对其开展降钙素原检测讲解。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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